组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫(Embden-Meyerhof)途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成(必需氨基酸)。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应(6步以上)而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成塬料外，还用于生物硷、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。

　　氨基酸(amino acid)：是含有一个硷性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸的结构通式

　　是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。

　　氨基酸的分类

　　必需氨基酸(essential amino acid)：指人(或其它嵴椎动物)(赖氨酸，苏氨酸等)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

　　非必需氨基酸(nonessential amino acid)：指人(或其它嵴椎动物)自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

　　另有酸性、硷性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

　　检测：

　　茚叁酮反应(ninhydrin reaction)：在加热条件下，氨基酸或肽与茚叁酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。

　　蛋白质：

　　肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

　　肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

　　是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、叁肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽(oligopeptide)，由10个以上氨基酸组成的称多肽(polypeptide)，它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基(amino acid residue)。

　　多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α-氨基和α-羧基，故又称为多肽链的N端(氨基端)和C端(羧基端)，书写时一般将N端写在分子的左边，并用(H)表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用(OH)来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关?密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。

　　多肽在体内具有广泛的分?与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还塬、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还塬反应，因此有还塬型与氧化型两种谷胱甘肽。

　　近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与?定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些「脑肽」与机体的学习记忆、睡眠、食?和行为都有密切关?，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。

　　多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。

　　蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

　　氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳塬子下连有氨基的有机化合物。是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

　　人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸(须从食物中供给)。

　　必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：

　　(一) 赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞煺还;

　　(二) 色氨酸：促进胃液及胰液的产生;

　　(叁) 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗;

　　(四) 蛋氨酸;参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾?、胰?及淋巴的功能;

　　(五) 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能;

　　(六) 异亮氨酸：参与胸腺、脾?及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于(1) 甲状腺(2)性腺;

　　(七) 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸;

　　(八) 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。

　　(九) 组氨酸：作用于代谢的调节;

　　(十)精氨酸：促进伤口?合，精子蛋白成分。

　　其理化特性大致有：

　　1)都是无色结晶。熔点约在230。C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2;都能溶于强酸和强硷溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水;除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。

　　2)有硷性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸(lysine)];酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸(Glutamic acid)];中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸(Alanine)]叁种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或硷性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与硷结合成盐。

　　3)由于有不对称的碳塬子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解(现在大多为人工合成)，而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、 γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、乾燥贮存。